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BjörnMBurmann博士、ヨーテボリ大学、分子レベルからの細胞のクリーンアッププロセスの概要を説明します。

現実の世界では、廃棄物は通常廃棄され、壊れた可能性のある有害なタンパク質を取り除くために、細胞の生物学的コンテキスト内で同様のプロセスも達成する必要があります。このタスクがクリーニングチームによって外の世界で達成される場合、この仕事はプロテアーゼとして知られるタンパク質によって細胞で実行されます。

セルラーフィットネスの維持

化学分子生物学省およびスウェーデンのヨーテボリ大学の分子および翻訳医学センターの研究者、使用Escherichia coli- モデルシステムとして、さまざまな異なる環境ストレス条件の下で生き残るために適応したヒト腸内微生物叢に見られる細菌。

セル
図1。メチオニン - 指示されているように25°Cから50°Cで測定されたDEGPのPDZ1-PDZ2ドメインコンストラクトの2D [13C、1H] -NMRスペクトルのメチル領域。
高度な核磁気共鳴(NMR)技術を使用して、BjörnMBurmann准教授が率いるチームは、最近の研究で示すことができました科学の進歩1degpがどのように活性化されるか経由分子温度スイッチ。

Burmann博士は次のように説明しました。この分裂は、プロテアーゼの破壊的な活性を解き放ち、不要なタンパク質を効率的に除去することができます。

セルラー構造
図2:以前に決定されたDegp 24-MERの結晶構造は、非常に効果的なタンパク質分解ケージを形成し、2つの基質認識PDZドメイン間の特定の相互作用によって安定化されます。

「驚くべきことに、degpは同様のドメイン間ロックを悪用して、X線結晶構造によってすでに構造的に記述される可能性のあるミスフォールドタンパク質を効率的に細断するためにタンパク質分解ケージを安定化する(図2)。

「全体として、新たに特徴付けられた組み込みの活性化メカニズムは、抗菌薬の研究に悪用されることを願っています。さらに、この分子活性化メカニズムは、このクラスのタンパク質のために進化的に保存されているようであり、さまざまな種類の癌と神経変性に関与する関連するヒトプロテアーゼに新たな新しい洞察を提供します。」

事実

プロテアーゼは、タンパク質分解を促進する酵素、生物学的触媒です。

この研究は、ヨーテボリ大学が主催するスウェーデンのNMRセンターの傑出したNMR分光インフラストラクチャを使用して実施されました。

温度
図3:低温の細胞基底状態では、PDZ1-PDZ2相互作用は不活性なdegpヘキサマーになります。

この研究は、Knut Och Och Alice Wallenberg Foundation(BMB)、Vetenkapsrådet(BMB、)、およびEMBOの長期フェローシップが共著者Johannes thomaに寛大な資金を提供することで可能になりました。

参照

1šulskis、D.、Thoma、J。&Burmann、B。M.SCI。 adv. 7 (2021).

2 Krojer、T。et al。 degp。の調節されたプロテアーゼとシャペロン関数の構造的基盤自然453, 885-890 (2008).

この記事は、私たちの第9版にも掲載されますにも掲載されています。四半期公開.

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