BjörnM。Burmann博士は、彼のグループがどのようにしているかを説明していますヨーテボリ大学タンパク質のダイナミクスが機能的なレパートリーにどのように寄与するかを解明しています。
Burmann Labの研究は、細胞のタンパク質がどのように仕事をするか、どの生物物理学的ルールがダイナミクスと構造的適応を支配するかを理解することに焦点を当てています。本質的にそれらがどのように機能するかenの詳細。私たちの周りの巨視的な世界と同様に、同様のルールがマイクロまたはナノワルドにも当てはまるように、「人生は動きであり、動きは人生」というテーマは、タンパク質がどのように彼らの役割を果たすかを理解するために非常に重要です。
現在、X線結晶学、極低電子顕微鏡（CRYO-EM）、核磁気共鳴（NMR）などのさまざまなアプローチが、タンパク質の3次元構造に関するユニークな洞察を提供しています。そして、特定の地域の柔軟性やモビリティなど、ダイナミクスのより包括的な理解と詳細な特性評価の開発において不可欠です。
Burmann Labでは、NMR分光法のユニークな機能を利用して、タンパク質バックボーンのダイナミクスとアミノ酸サイドチェーンを研究しています。タンパク質の機能。
b）タンパク質で発生する運動の特徴的なタイムラインと、これらの異なるタイプの異なる適切なNMR実験
タンパク質ダイナミクス
The Tudor Domain
これらの強力なアプローチを使用して、最近、生命の木のすべての生物であるチューダー領域に見られる小さな古典的なタンパク質の折り畳みの固有のダイナミクスを理解することになりました。チューダードメインは、サイズが約60アミノ酸であり、特徴的なバレル型のβ鎖の折り目を形成します（図2を参照）。1、複数のインタラクションパートナー（UVRD）2、またはその構造を古典的なチューダードメインから2つのヘリックスに変化させるメタファリックドメイン（RFAH）3（図2を参照）。
私たちの研究は、ドメインの機能的レパートリーに直接結合できる固有の動的特性の微調整を明らかにしました。4一連の相互作用パートナーの定義されたセットを備えた最適化されたnusg-tudorは、研究中のタンパク質の最も安定した折り畳みを明らかにし、UVRD-CTDの機能的レパートリーを増加させています。マイクロからミリ秒のタイムスケールでは、タンパク質ドメイン内で、結合の乱交を強化するための局所適応の必要性を明確に示しています。
シェイプシフトプロパティ
最も興味深い発見は、ループ領域の柔軟性に加えて、半安定性タンパク質の折り畳みを示すナノ秒タイムスケール上の大きな振幅をドメイン全体に示したRFAHの変成チューダーのことでした。
変成タンパク質の構造スイッチの基礎となる駆動力の理解がほとんどとらえどころのないままであるため、5私たちのアプローチにより、この成長しているタンパク質セットの顕著な形状変化特性に対処する方法の機能的根拠を解明できると考えています。
参照
- Mooney、R.A.、Schweimer、K.、Rösch、P.、Gottesman、M。＆Landick、R。 J.モル。
- Kawale、A.A。 ＆Burmann、B.M。
- Burmann、B.M。 et al。
- Kawale、A.A。 ＆Burmann、B.M。
- Dishman、A.F。et al。 「変成タンパク質の折りたたみスイッチングの進化」。
この記事は、第7版にも掲載されています。四半期公開.
